La base molecular y fisicoquímica de la vida: biomoléculas, agua y enzimas
Este bloque evalúa la composición química de la materia viva: bioelementos, agua y sales minerales, glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos, además de la cinética enzimática. En la PAU canaria se pregunta por la relación entre la estructura del agua y sus propiedades, por la relación estructura-función de las biomoléculas y por la interpretación de gráficas de actividad enzimática.
Bioelementos y biomoléculas
Los bioelementos primarios son C, H, O, N, P y S; el carbono forma cuatro enlaces covalentes y permite cadenas estables y ramificadas. Las biomoléculas orgánicas se unen mediante enlaces característicos: O-glucosídico en glúcidos, éster en lípidos, peptídico en proteínas y fosfodiéster en ácidos nucleicos. La isomería (espacial y funcional) explica que moléculas con la misma fórmula tengan propiedades distintas.
Agua y sales minerales
El agua es un dipolo que forma puentes de hidrógeno; de ahí su cohesión y tensión superficial, su elevado calor específico y calor de vaporización, la menor densidad del hielo, su poder disolvente y su carácter anfótero. Las sales pueden estar precipitadas (carbonato cálcico, fosfato cálcico en huesos y caparazones) o disueltas, donde regulan la presión osmótica y actúan como tampones, por ejemplo el par H2CO3/HCO3−.
Enzimas
Son proteínas globulares, salvo las ribozimas, que son ARN catalítico. Actúan sobre un sustrato en el sitio activo, son específicas y disminuyen la energía de activación sin alterar el equilibrio de la reacción. Se acepta el modelo de ajuste inducido. En la cinética de Michaelis-Menten, la Km es la concentración de sustrato con la que se alcanza la mitad de la Vmax: una Km baja indica alta afinidad. Un inhibidor competitivo se une al sitio activo, aumenta la Km aparente y no modifica la Vmax; uno no competitivo se une en otro lugar y reduce la Vmax.
Ejemplo razonado
Se mide una enzima sin y con inhibidor: sin inhibidor Vmax = 100 y Km = 2 mM; con inhibidor Vmax = 100 y Km = 8 mM. La Vmax no cambia pero la afinidad aparente cae, luego el inhibidor es competitivo: se une al sitio activo y puede desplazarse aumentando la concentración de sustrato. Si la Vmax hubiera bajado y la Km permanecido igual, sería no competitivo.
Errores que restan puntos
Confundir Km alta con alta afinidad; afirmar que la enzima se consume o que cambia el equilibrio; llamar no competitiva a una inhibición que se revierte con más sustrato; olvidar que el frío inactiva sin desnaturalizar, mientras que el calor y los pH extremos desnaturalizan.