Biochimica e metabolismo
Il dominio verifica la capacità di ragionare su vie metaboliche, stechiometria energetica e regolazione enzimatica, non solo di memorizzare nomi di enzimi. Domande frequenti chiedono il bilancio ATP di un substrato o l'effetto di un inibitore.
Cinetica enzimatica
Km è la concentrazione di substrato a Vmax/2 e indica l'affinità (Km bassa, affinità alta); Vmax dipende dalla quantità di enzima. L'inibitore competitivo aumenta Km apparente e lascia Vmax invariata; l'inibitore non competitivo riduce Vmax. Enzimi allosterici mostrano curva sigmoide e rispondono a modulatori; la fosforilazione è una regolazione covalente reversibile.
Bilanci del catabolismo
Glicolisi: glucosio → 2 piruvato, 2 ATP netti e 2 NADH. Decarbossilazione ossidativa: 2 acetil-CoA e 2 NADH. Ciclo di Krebs per acetil-CoA: 3 NADH, 1 FADH2, 1 GTP. β-ossidazione: ogni ciclo libera 1 FADH2, 1 NADH e 1 acetil-CoA.
Esempio guidato
Palmitato (16 atomi di carbonio): 7 cicli di β-ossidazione producono 8 acetil-CoA, 7 FADH2 e 7 NADH. Con i coefficienti moderni (1,5 ATP per FADH2, 2,5 per NADH, 10 per acetil-CoA): 80 + 10,5 + 17,5 = 108 ATP, meno 2 per l'attivazione a palmitoil-CoA, quindi 106 ATP. Con i vecchi coefficienti 2 e 3 si ottiene 129: il candidato deve dichiarare il sistema usato.
Errori che costano punti
Sommare fosforilazione a livello di substrato e fosforilazione ossidativa come se fossero la stessa cosa; dimenticare i 2 ATP consumati dalla glicolisi; attribuire al ciclo di Krebs i valori «per glucosio» senza moltiplicare per due; confondere gluconeogenesi, glicogenolisi e glicogenosintesi.