La base molecular y fisicoquímica de la vida
En la PAU de Cantabria este bloque aparece casi siempre en la parte de definiciones y en preguntas cortas: propiedades del agua, reconocimiento de biomoléculas por su enlace o su grupo funcional y cinética enzimática. Lo que se evalúa es la relación estructura-función y la capacidad de justificar con un dato, no la lista de nombres.
Agua y sales minerales
- El agua es dipolar y forma puentes de hidrógeno: de ahí su cohesión, su elevada tensión superficial, su alto calor específico y de vaporización y la densidad anómala del hielo, que flota y permite la vida acuática en invierno.
- Actúa como disolvente de sustancias polares e iónicas, medio de transporte y de reacción.
- Las sales pueden estar precipitadas (carbonato cálcico en huesos y conchas, fosfatos) o disueltas como iones; regulan la presión osmótica y forman tampones como H2CO3/HCO3− y H2PO4−/HPO4²−.
Glúcidos y lípidos
- Glúcidos con enlace O-glucosídico: monosacáridos (pentosas como ribosa y desoxirribosa; hexosas como glucosa), disacáridos (sacarosa, lactosa, maltosa) y polisacáridos: almidón y glucógeno de reserva, celulosa con enlaces β(1→4) y quitina estructurales.
- Lípidos con enlace éster: saponificables (ácidos grasos, acilgliceroles, fosfolípidos, ceras) y no saponificables (esteroides como el colesterol, terpenos, prostaglandinas). Son hidrófobos y no forman polímeros; el colesterol es precursor de hormonas esteroideas y ácidos biliares, no un combustible energético.
Proteínas y enzimas
- Los aminoácidos se unen por enlace peptídico (tipo amida) con liberación de agua; la estructura va de primaria a secundaria (α-hélice, lámina β), terciaria y cuaternaria.
- Los enzimas rebajan la energía de activación; su actividad depende de pH y temperatura, y los inhibidores competitivos aumentan la Km sin cambiar la Vmax, mientras los no competitivos reducen la Vmax.
Ácidos nucleicos
- Nucleótidos unidos por enlace fosfodiéster; DNA bicatenario y antiparalelo (A=T, G≡C) y RNA monocatenario (mensajero, transferente, ribosómico).
Ejemplo razonado
En un ensayo enzimático, al añadir un inhibidor la Vmax no varía pero la Km se duplica. Razonamiento: la Vmax se alcanza igual, así que el enzima sigue siendo funcional y se puede saturar; hace falta más sustrato para llegar a la mitad de esa Vmax, luego el inhibidor ocupa el centro activo y compite con el sustrato. Es una inhibición competitiva y se revierte aumentando la concentración de sustrato.
Errores que cuestan puntos
- Confundir desnaturalización (pérdida de estructura, a veces reversible) con hidrólisis (rotura de enlaces peptídicos).
- Escribir el enlace peptídico sin indicar que se libera una molécula de agua.
- Atribuir reserva energética al colesterol o llamar polímeros a los lípidos.
- Intercambiar los enlaces α(1→4) del almidón y β(1→4) de la celulosa.