Bioquímica: biomoléculas y enzimas
Bioquímica es el bloque con más preguntas de aplicación numérica de la PAU: estructura de biomoléculas, relación estructura-función y cinética enzimática. Se espera que identifiques enlaces, niveles estructurales y el efecto de inhibidores sobre la velocidad de reacción.
Agua, sales y glúcidos
El agua es disolvente polar, con puentes de hidrógeno, alto calor específico y cohesión; los tampones (HCO₃⁻/H₂CO₃, H₂PO₄⁻/HPO₄²⁻) estabilizan el pH. Enlace O-glucosídico: α(1→4) en almidón y glucógeno, β(1→4) en celulosa, estructural y no digerible por el ser humano.
Lípidos
Los saponificables contienen ácidos grasos unidos por enlace éster a glicerol (triglicéridos, fosfolípidos) o a esfingosina; los insaponificables incluyen esteroides como el colesterol, que modula la fluidez de membrana.
Proteínas
El enlace peptídico se forma por condensación entre el carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente, con pérdida de una molécula de agua. La estructura primaria es la secuencia; la secundaria (α-hélice, lámina β) se estabiliza por puentes de hidrógeno; la terciaria, por interacciones hidrofóbicas, iónicas, puentes de hidrógeno y disulfuro; la cuaternaria une varias cadenas. La desnaturalización rompe esas interacciones, nunca los enlaces peptídicos.
Ácidos nucleicos
Nucleótido = pentosa + base + fosfato; los enlaces fosfodiéster unen el 3′-OH con el 5′-fosfato. En el ADN, A=T y G≡C; el ARN lleva uracilo y ribosa.
Enzimas
Disminuyen la energía de activación sin alterar el equilibrio ni el ΔG. La Km es la concentración de sustrato para v = Vmax/2 e indica afinidad: Km baja, afinidad alta. El inhibidor competitivo se une al sitio activo, aumenta la Km aparente y no cambia la Vmax; el no competitivo se une en otro lugar, reduce la Vmax y no cambia la Km. pH y temperatura óptimos son específicos de cada enzima.
Ejemplo resuelto
Con Km = 5 mM y [S] = 1,67 mM, aplicamos v = Vmax·[S]/(Km+[S]) = Vmax·(Km/3)/(Km + Km/3) = Vmax·(1/3)/(4/3) = 0,25 Vmax. A un tercio de la Km la enzima trabaja al 25 % de su velocidad máxima. Si añadimos un inhibidor competitivo, la Km aparente sube y esa misma [S] da menos velocidad, pero con sustrato saturante se recupera la Vmax.
Errores que restan puntos
- Afirmar que la enzima se consume o que cambia el equilibrio.
- Confundir Km con Vmax.
- Decir que la desnaturalización rompe enlaces peptídicos.
- Olvidar el agua como producto de la condensación.