Examen Integrado Bioquímica cheat sheet

Enlace peptídico: parcialmente doble por resonancia, plano, rígido; el giro ocurre en los ángulos phi (N-Cα) y psi (Cα-C).

Estructura secundaria proteica: la α-hélice se estabiliza por puentes de hidrógeno intracatenarios cada 3,6 residuos; la lámina β por enlaces intercatenarios.

Desnaturalización: pérdida de estructura secundaria/terciaria sin romper enlaces peptídicos; se revierte si el dominio no quedó atrapado en un estado agregado.

Nucleótido = base nitrogenada + pentosa + fosfato; el enlace fosfodiéster une el C3' de un azúcar con el C5' del siguiente.

Emparejamiento de bases: A-T (2 puentes de hidrógeno) y G-C (3 puentes); mayor contenido G+C eleva la temperatura de fusión del ADN.

Ácidos grasos: los insaturados cis generan codos que reducen el empaquetamiento y bajan el punto de fusión respecto a los saturados.

Carbohidratos: el enlace O-glicosídico α-1,4 forma cadenas lineales (almidón/glucógeno) y la ramificación α-1,6 crea puntos de unión para la glucógeno fosforilasa.

Colágeno: triple hélice con Gly cada tercer residuo e hidroxiprolina; la hidroxilación requiere vitamina C como cofactor de la prolil hidroxilasa.

Curva de saturación de la hemoglobina: sigmoidea por cooperatividad; la unión de O2 estabiliza el estado R y el 2,3-BPG desplaza la curva a la derecha.

Ecuación de Michaelis-Menten: v = Vmax·[S]/(Km+[S]); cuando [S]=Km, v=0,5·Vmax.

Lineweaver-Burk: 1/v = (Km/Vmax)(1/[S]) + 1/Vmax; la intersección en y es 1/Vmax y en x es -1/Km.

Competitiva: Km aparente aumenta, Vmax sin cambio; se revierte elevando [S]. No competitiva pura: Vmax baja, Km igual.

Inhibición acompetitiva (uncompetitive): Km y Vmax disminuyen en la misma proporción; las rectas quedan paralelas en Lineweaver-Burk.

kcat/Km es la eficiencia catalítica y su límite superior es la difusión (~10^8-10^9 M^-1 s^-1); se usa para comparar sustratos.

Efecto del pH y la temperatura: la actividad refleja el estado de ionización de residuos catalíticos; la desnaturalización térmica es irreversible por encima de la Tm.

Alosterismo: curva sigmoidea con coeficiente de Hill >1; los moduladores cambian la Km aparente o la Vmax sin competir con el sustrato.

Unidades: 1 U = 1 µmol de sustrato transformado por minuto; actividad específica se expresa en U/mg de proteína.

Cofactores derivados de vitaminas: NAD/NADP (niacina), FAD (riboflavina), tiamina pirofosfato (tiamina), biotina (carboxilaciones).

ΔG = ΔH - TΔS; una reacción es espontánea cuando ΔG<0 y en equilibrio cuando ΔG=0.

ΔG = ΔG°' + RT·ln Q; el ΔG real depende de las concentraciones intracelulares, no solo del ΔG°'.

Hidrólisis de ATP: ΔG°' ≈ -30,5 kJ/mol; la fosforilación a nivel de sustrato y la fuerza protón-motriz acoplan su síntesis.

Glucólisis: glucosa a 2 piruvato, con producción neta de 2 ATP y 2 NADH; enzimas reguladoras: hexoquinasa, PFK-1 y piruvato quinasa.

PFK-1 se activa por AMP y fructosa-2,6-bisP y se inhibe por ATP y citrato; es el principal punto de control glucolítico.

Complejo piruvato deshidrogenasa: piruvato a acetil-CoA + CO2 + NADH; requiere tiamina pirofosfato, ácido lipoico, FAD, NAD y CoA.

Ciclo de Krebs por acetil-CoA: 3 NADH, 1 FADH2, 1 GTP y 2 CO2; la enzima reguladora principal es la isocitrato deshidrogenasa.

Cadena respiratoria: los NADH ceden electrones en el complejo I (3 ATP) y los FADH2 en el complejo II (2 ATP); el O2 es el aceptor final.

Gluconeogénesis: las tres reacciones irreversibles de la glucólisis se sortean con piruvato carboxilasa, PEPCK, fructosa-1,6-bisP fosfatasa y glucosa-6-fosfatasa.

β-oxidación mitocondrial por ciclo: acil-CoA a acil-CoA (n-2) + acetil-CoA + NADH + FADH2; los ácidos grasos de cadena impar rinden propionil-CoA.

Activación de ácidos grasos: acil-CoA sintetasa consume 2 ATP equivalentes; el carnitina-palmitoiltransferasa I es el paso limitante y se inhibe por malonil-CoA.

Cuerpos cetónicos (acetoacetato, β-hidroxibutirato, acetona) se producen en el hígado durante el ayuno y los usa el cerebro y el músculo, no el hígado.

Síntesis de ácidos grasos: acetil-CoA carboxilasa genera malonil-CoA y es el punto de control; ocurre en el citosol y requiere NADPH.

Lipoproteínas por densidad creciente: quilomicrones < VLDL < IDL < LDL < HDL; mayor densidad implica mayor proporción proteica.

LDL transporta colesterol a tejidos periféricos vía receptor LDL; HDL media el transporte reverso del colesterol hacia el hígado.

Lipoproteína lipasa endotelial, activada por apoC-II, hidroliza triglicéridos de quilomicrones y VLDL; la apoE media la captación hepática de remanentes.

Colesterol: la HMG-CoA reductasa es la enzima limitante y diana de las estatinas; el colesterol inhibe la enzima y reduce la expresión del receptor LDL.

Carnitina y oxidación: el déficit de carnitina o de CPT II causa hipoglucemia hipocetósica y acumulación de acilcarnitinas.

Balance nitrogenado: positivo en crecimiento y embarazo; negativo en catabolismo, malnutrición o estrés.

Transaminación: el grupo amino pasa a α-cetoglutarato para formar glutamato (ALT y AST); requiere piridoxal-5'-fosfato (vitamina B6).

Desaminación oxidativa del glutamato por la glutamato deshidrogenasa libera NH3 y regenera α-cetoglutarato; usa NAD(P)+.

Ciclo de la urea: carbamoil fosfato sintetasa I (mitocondria) y arginasa (citosol); se consume aspartato, CO2 y 3 ATP por urea.

Aminoácidos cetogénicos: leucina y lisina; el resto son glucogénicos o mixtos (fenilalanina, tirosina, triptófano, isoleucina).

Fenilcetonuria: déficit de fenilalanina hidroxilasa; acumula fenilalanina y fenilcetonas, con daño neurológico si no se restringe la dieta.

Aminoácidos esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Tetrahidrofolato y B12 participan en el metabolismo de un carbono; el déficit de B12 causa anemia megaloblástica y elevación del ácido metilmalónico.

Ciclo glucosa-alanina: el músculo exporta alanina al hígado, que la desamina y usa el esqueleto carbonado para gluconeogénesis.

Replicación semiconservativa y bidireccional: la ADN polimerasa sintetiza solo en dirección 5'→3' y requiere un cebador de ARN.

La hebra conductora se sintetiza de forma continua y la retardada en fragmentos de Okazaki unidos por la ADN ligasa.

La ADN polimerasa tiene actividad exonucleasa 3'→5' correctora; los errores residuales se reparan por sistemas de reparación del ADN.

Transcripción: la ARN polimerasa II transcribe ARNm en eucariotas; la ARN polimerasa I produce ARNr y la III ARNt y ARNr 5S.

Maduración del ARNm: caperuza 5' de 7-metilguanosina, poliadenilación en 3' y corte de intrones por el espliceosoma.

Código genético: degenerado, no ambiguo y universal; AUG es el codón de inicio y UAA, UAG y UGA son codones de terminación.

Traducción: el aminoacil-ARNt sintetasa carga el ARNt; el ribosoma tiene sitios A, P y E y la peptidil transferasa es una ribozima.

PCR: desnaturalización, hibridación de cebadores y extensión; la temperatura de hibridación depende del contenido G+C y de la longitud del cebador.

Sanger: terminadores de cadena (didesoxinucleótidos) que carecen de 3'-OH y detienen la polimerización.

Operón lac: el represor se une al operador y lo libera el alolactosa; el AMPc-CAP activa la transcripción cuando falta glucosa.

Operón trp: represión por el triptófano y atenuación por la traducción acoplada del péptido líder.

Eucariotas: factores de transcripción, potenciadores y promotores; la metilación del ADN en islas CpG silencia genes y la acetilación de histonas los activa.

Receptores acoplados a proteína G: la unión del ligando activa la proteína Gα y la adenilato ciclasa produce AMPc, que activa la PKA.

Receptor de insulina: tirosina quinasa que autofosforila y activa IRS-1; recluta PI3K y traslada GLUT4 a la membrana.

Vía del AMPc-PKA: la PKA fosforila y activa la glucógeno fosforilasa quinasa y la fosforilasa, estimulando la glucogenólisis.

Fosfolipasa C: escinde PIP2 en IP3 (libera Ca2+ del retículo) y DAG (activa la PKC).

Receptores nucleares: los esteroides atraviesan la membrana y actúan como factores de transcripción ligando-dependientes.

Segundos mensajeros: AMPc, GMPc, IP3, DAG y Ca2+ amplifican la señal; la fosfodiesterasa degrada AMPc y la cafeína la inhibe.

Diabetes mellitus: glucemia en ayunas ≥126 mg/dL en dos ocasiones o HbA1c ≥6,5 %; la HbA1c refleja el control de 2-3 meses.

Cetoacidosis diabética: hiperglucemia, cetonemia, acidosis metabólica con anión gap elevado y cetonuria.

Infarto de miocardio: la troponina es el marcador más específico; la CK-MB y la mioglobina se elevan antes pero son menos específicas.

Insuficiencia renal: elevación de creatinina y urea con descenso del filtrado glomerular; la urea se afecta también por el estado de hidratación y la dieta.

Ictericia: prehepática por hemólisis (bilirrubina indirecta), hepática por conjugación alterada y posthepática por obstrucción (bilirrubina directa y fosfatasa alcalina elevadas).

Hipoglucemia: se confirma con la tríada de Whipple (síntomas, glucemia baja y reversión al corregirla).

Hipercolesterolemia familiar: defecto del receptor LDL con LDL muy elevada y xantomas; el riesgo cardiovascular es alto desde edades tempranas.

Enzimas hepáticas: ALT es más específica del hígado que AST; una relación AST/ALT >2 sugiere hepatopatía alcohólica.

Deficiencia de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa: hemólisis tras estrés oxidativo; el frotis muestra cuerpos de Heinz.

Estado posprandial: insulina alta activa la síntesis de glucógeno, la lipogénesis y la glucólisis; el hígado capta glucosa vía glucoquinasa.

Ayuno prolongado: glucagón y cortisol activan la glucogenólisis, la gluconeogénesis, la lipólisis y la cetogénesis; el cerebro usa cuerpos cetónicos.

Ciclo de Cori: el músculo produce lactato y el hígado lo convierte en glucosa; el ciclo de la alanina transporta también nitrógeno.

El músculo carece de glucosa-6-fosfatasa, por lo que no libera glucosa a la sangre; el hígado y el riñón sí.

Espectrofotometría: absorbancia según la ley de Beer-Lambert (A = ε·c·l); la absorbancia a 340 nm detecta NADH/NADPH.

Cromatografía: de exclusión molecular separa por tamaño, de intercambio iónico por carga y de afinidad por interacción específica.

Electroforesis: la SDS-PAGE separa por masa molecular y la isoeléctrica por punto isoeléctrico; el Western blot detecta proteínas con anticuerpos.

Centrifugación diferencial: los núcleos sedimentan primero y los ribosomas y proteínas solubles requieren fuerzas mayores.

Control de calidad: la sensibilidad detecta verdaderos positivos y la especificidad verdaderos negativos; el valor predictivo depende de la prevalencia.