Examen Integrado Bioquímica key terms

Unión covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con pérdida de agua. Tiene carácter parcial de doble enlace que lo hace plano y rígido, lo que restringe la rotación de la cadena polipeptídica.

Valor de pH al que una molécula anfótera, como un aminoácido o una proteína, presenta carga neta cero. En ese pH la especie no migra en un campo eléctrico, propiedad que se aprovecha en técnicas electroforéticas e isoelectroenfoque.

Plegamiento local regular de la cadena polipeptídica estabilizado por puentes de hidrógeno entre átomos del esqueleto. Las formas más comunes son la hélice alfa y la lámina beta, que definen la arquitectura básica de muchas proteínas.

Pérdida de la estructura tridimensional nativa de una proteína o ácido nucleico por calor, pH extremo, urea u otros agentes, sin romper enlaces covalentes de la cadena. Suele abolir la función biológica y a veces es reversible.

Proteína que ayuda al plegamiento correcto de otras proteínas o a su reparación y degradación, evitando agregados improductivos. No forma parte de la estructura final de la proteína asistida y consume energía en muchos casos.

Representación gráfica de la fracción de hemoglobina unida a oxígeno frente a la presión parcial de O2. Su forma sigmoidea refleja cooperatividad positiva entre subunidades y permite una liberación eficiente de oxígeno en los tejidos.

Disminución de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno cuando baja el pH o aumenta el CO2. Favorece la cesión de oxígeno en tejidos metabólicamente activos, donde se producen ácidos y dióxido de carbono.

Molécula que se une a un sitio distinto del centro activo y cambia la conformación y actividad de una enzima o proteína. Puede ser activador o inhibidor, y su acción suele modificar la afinidad o la velocidad máxima.

Modelo que describe la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración de sustrato. Define la constante Km, que refleja la afinidad aparente, y la Vmax, alcanzada cuando la enzima está saturada de sustrato.

Tipo de inhibición reversible en la que el inhibidor se une al centro activo e impide la unión del sustrato. Aumenta la Km aparente sin modificar la Vmax, porque puede superarse elevando la concentración de sustrato.

Inhibición reversible en la que el inhibidor se une a un sitio distinto del centro activo y reduce la Vmax sin alterar la Km. No se revierte aumentando el sustrato, ya que afecta la fracción de enzima funcional.

Cantidad de enzima que cataliza la conversión de un micromol de sustrato por minuto en condiciones definidas. Es una medida de actividad catalítica, no de masa proteica, y se usa en informes clínicos de enzimas séricas.

Forma molecular distinta de una misma enzima, codificada por genes diferentes o generada por modificaciones, con propiedades cinéticas o de carga distintas. Su patrón en suero ayuda a localizar el tejido de origen de una lesión.

Magnitud termodinámica que indica si una reacción puede ocurrir de forma espontánea a presión y temperatura constantes. Un valor negativo indica proceso exergónico y favorable; un valor positivo, proceso endergónico que requiere acoplamiento energético.

Nucleótido trifosfato que actúa como moneda energética celular. La hidrólisis de sus enlaces fosfoanhídrido libera energía libre que se acopla a procesos endergónicos como el transporte, la biosíntesis y la contracción muscular.

Mecanismo por el cual una reacción exergónica impulsa otra endergónica, a menudo compartiendo intermediarios o gradientes. En la mitocondria se realiza mediante el gradiente de protones que sostiene la síntesis de ATP.

Vía citosólica que convierte una molécula de glucosa en dos de piruvato, generando ATP y NADH. Es anaerobia en su fase inicial y constituye el punto de entrada central del metabolismo de carbohidratos.

Síntesis de glucosa a partir de precursores no glucídicos como lactato, glicerol y aminoácidos. Ocurre principalmente en hígado y riñón y comparte varias enzimas con la glucólisis, pero con reacciones irreversibles propias.

Control de la enzima clave de la glucólisis mediante efectores que modifican su actividad. El ATP y el citrato la inhiben, mientras que la fructosa-2,6-bisfosfato y el AMP la activan, ajustando el flujo según el estado energético.

Ciclo interorgánico en el que el músculo produce lactato por glucólisis anaerobia y el hígado lo reconvierte en glucosa mediante gluconeogénesis. Permite reciclar el carbono y mantener el suministro de glucosa durante el ejercicio.

Serie de complejos proteicos de la membrana mitocondrial interna que transfieren electrones desde el NADH y el FADH2 hasta el oxígeno. El transporte genera un gradiente de protones que impulsa la síntesis de ATP.

Proceso mitocondrial en el que los ácidos grasos se degradan en unidades de dos carbonos como acetil-CoA, generando NADH y FADH2. Es la principal fuente de energía en el ayuno y requiere transporte previo del ácido graso a la mitocondria.

Molécula que transporta ácidos grasos de cadena larga desde el citosol hacia la matriz mitocondrial como acilcarnitina. Su déficit o el fallo del sistema de transporte limita la beta-oxidación y causa acumulación de lípidos.

Compuestos como acetoacetato, beta-hidroxibutirato y acetona producidos en el hígado a partir de acetil-CoA durante el ayuno prolongado. Sirven como combustible alternativo para el cerebro y otros tejidos.

Elevación de los cuerpos cetónicos en sangre y orina por aumento de la lipólisis y de la beta-oxidación hepática, típica del ayuno prolongado o de la diabetes descompensada. Puede acompañarse de acidosis metabólica.

Complejo esférico de lípidos y proteínas que transporta lípidos en el plasma. Sus clases (quilomicrones, VLDL, LDL y HDL) se distinguen por densidad y apolipoproteínas, y su desequilibrio se asocia a enfermedad cardiovascular.

Lipoproteína de baja densidad rica en colesterol que lo distribuye a los tejidos. Su exceso se relaciona con ateroesclerosis, por lo que se usa como marcador de riesgo cardiovascular en el laboratorio clínico.

Enfermedad arterial caracterizada por depósito de lípidos y células inflamatorias en la pared vascular, formando placas que estrechan la luz. Se asocia a niveles elevados de LDL y a factores de riesgo metabólicos.

Transferencia de un grupo amino desde un aminoácido a un cetoácido, catalizada por aminotransferasas como la ALT y la AST. Es un paso clave para canalizar el nitrógeno hacia el ciclo de la urea y para interconvertir aminoácidos.

Eliminación del grupo amino de un aminoácido en forma de amoníaco, con producción de un cetoácido y de poder reductor. El glutamato es el principal sustrato de esta reacción en el hígado.

Vía hepática que convierte el amoníaco tóxico en urea, sustancia hidrosoluble que se excreta por el riñón. Consume ATP y requiere la colaboración de enzimas mitocondriales y citosólicas.

Proteína pequeña que se une covalentemente a otras proteínas para marcarlas para la degradación por el proteasoma. También regula procesos como la señalización y el tráfico intracelular mediante modificaciones postraduccionales.

Enzima que sintetiza ADN añadiendo nucleótidos al extremo 3' de una cadena en crecimiento, usando una hebra molde. Posee actividad correctora que aumenta la fidelidad de la replicación.

Mecanismo por el cual cada molécula hija de ADN conserva una hebra original y una recién sintetizada. Requiere la acción coordinada de helicasas, primasas y ADN polimerasas en las horquillas de replicación.

Segmento de ADN que contiene la información para un producto funcional, ya sea una proteína o un ARN. Su expresión está regulada por secuencias de control y factores que actúan en la transcripción.

Síntesis de una molécula de ARN a partir de una hebra molde de ADN, catalizada por ARN polimerasas. En eucariotas ocurre en el núcleo y su producto se procesa antes de la traducción.

Proceso de síntesis de proteínas en el ribosoma, donde la secuencia de codones del ARN mensajero se convierte en una secuencia de aminoácidos. Requiere ARN de transferencia y factores de iniciación, elongación y terminación.

Conjunto de mecanismos que controlan cuándo, dónde y en qué cantidad se expresa un gen, desde la transcripción hasta la traducción. Incluye factores de transcripción, modificaciones de la cromatina y ARN reguladores.

Molécula intracelular pequeña que se genera tras la unión de una hormona a su receptor y amplifica la señal hacia el interior de la célula. El AMP cíclico y el calcio son ejemplos clásicos.

Técnica que separa moléculas cargadas en un gel aplicando un campo eléctrico. La migración depende de la carga, el tamaño y la forma, y es útil para analizar proteínas y ácidos nucleicos en el laboratorio.

Fracción de hemoglobina unida irreversiblemente a glucosa, que refleja la glucemia media de las últimas semanas. Se usa para el diagnóstico y el seguimiento de la diabetes mellitus en bioquímica clínica.