Estructura y función de biomoléculas
Qué debes dominar
Empieza por la lógica jerárquica: monómeros → enlaces → estructura tridimensional → función. En proteínas, distingue estructura primaria (secuencia), secundaria (hélices α y láminas β estabilizadas por puentes de hidrógeno del esqueleto), terciaria (plegamiento global, dominios, puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas) y cuaternaria (subunidades). Relaciona cada nivel con técnicas: la electroforesis SDS-PAGE separa por masa (desnaturaliza), la cromatografía de exclusión molecular por tamaño nativo, y el punto isoeléctrico (pI) explica la carga neta según pH.
En carbohidratos, domina el enlace glucosídico, la diferencia entre aldosas y cetosas, la quiralidad de los carbonos anoméricos y por qué el glucógeno es ramificado (muchos extremos no reductores para fosforilación rápida). En lípidos, distingue ácidos grasos saturados/insaturados, el carácter anfipático de los fosfolípidos y el papel del colesterol en la fluidez de membrana. En ácidos nucleicos, la complementariedad de bases, la orientación antiparalela y la diferencia entre enlaces fosfodiéster (esqueleto) y puentes de hidrógeno (pares de bases).
Trampas frecuentes
- Confundir desnaturalización (pérdida de estructura sin romper enlaces peptídicos) con hidrólisis.
- Asumir que SDS-PAGE informa sobre la actividad enzimática: desnaturaliza y no la conserva.
- Olvidar que la unión peptídica es plana y tiene carácter parcial de doble enlace.
- Creer que todas las proteínas con igual masa tienen igual pI.
Regla de trabajo
Ante una pregunta de estructura-función, pregúntate qué nivel estructural se altera y si el cambio afecta el sitio activo. Ejemplo: una mutación que cambia una glicina conservada en una lámina β puede romper el plegamiento aunque la masa no cambie; SDS-PAGE mostraría la misma banda, pero la actividad caería.