Enzimología y cinética enzimática
Qué debes dominar
Comprende el modelo de Michaelis-Menten: V0 = Vmax[S]/(Km+[S]). Km es la concentración de sustrato a la que V0 = Vmax/2 e inversamente refleja la afinidad aparente. La kcat (número de recambio) y la eficiencia catalítica kcat/Km describen la capacidad catalítica. Distingue inhibición competitiva (aumenta Km aparente, Vmax igual; se revierte aumentando sustrato) de no competitiva (disminuye Vmax, Km igual) y mixta. La inhibición acompetitiva (uncompetitive) baja Vmax y Km aparente y solo ocurre con el complejo enzima-sustrato. Interpreta gráficos de Lineweaver-Burk: la intersección en el eje y es 1/Vmax y en el eje x es −1/Km.
Domina la regulación: alosterismo (curva sigmoidea, efecto de moduladores), modificación covalente (fosforilación), compartimentación y zimógenos. Reconoce la ecuación de Hill y el significado del coeficiente n. Conoce la dependencia de pH y temperatura y el concepto de energía de activación.
Trampas frecuentes
- Decir que un inhibidor competitivo reduce Vmax: no lo hace.
- Confundir Km con constante de disociación verdadera; es una aproximación operativa.
- Olvidar que la inhibición acompetitiva aumenta la afinidad aparente (Km menor).
- Interpretar mal las unidades de kcat (s⁻¹) frente a Vmax (velocidad).
Ejemplo resuelto
Si en presencia de un inhibidor la Vmax no cambia pero Km se duplica, es inhibición competitiva. Regla: "competitivo cambia Km, no Vmax; no competitivo cambia Vmax, no Km".